Miyoglobin

Miyoglobin
Uygun yapılar
PDB	Ortolog araması: PDBe RCSB
PDB kimlik kodlarının listesi
	3RGK
Tanımlayıcılar
Başka adlar	MB, PVALB, miyoglobin
Dış kimlikler	OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
Gen yerleşimi (İnsan)
Krom.	22. Kromozom (insan)[1]
Bitiş	35,637,951 bç[1]
RNA ekspresyonu deseni
	Daha çok ekspresyon verisi başvurusu
Gen ontolojisi
Moleküler işlevi	• oxygen binding; • heme binding; • metal ion binding; • oxygen carrier activity;
Hücresel bileşeni	• extracellular exosome; • Sitozol;
Biyolojik süreci	• response to hormone; • heart development; • slow-twitch skeletal muscle fiber contraction; • response to hypoxia; • enucleate erythrocyte differentiation; • response to hydrogen peroxide; • brown fat cell differentiation; • oxygen transport; • transport;
	Kaynaklar:Amigo / QuickGO
Ortologlar
	4151
	17189
	ENSG00000198125
	ENSMUSG00000018893
	P02144
	P04247
	NM_005368; NM_203377; NM_203378; NM_001362846
	NM_001164047; NM_001164048; NM_013593
NP_005359; NP_976311; NP_976312; NP_001349775; NP_001369738;
	NP_001369739; NP_001369740; NP_001369741; NP_001369742
	NP_001157519; NP_001157520; NP_038621
	Vikiveri
İnsan'ı Gör/Düzenle	Fare'yi Gör/Düzenle

Miyoglobin (İngilizce: Myoglobin); genel olarak omurgalılardaki ve hemen hemen tüm memelilerdeki kas dokusunda bulunan demir ve oksijen bağlayıcı bir proteindir. Miyoglobin, yapısı çözümlenen ilk protein niteliğindedir. 1958’de ilk kez Max Perutz ve Sir John Cowdery Kendrew tarafından kristalografi ile yapısı çözümlenmiştir. Miyoglobin, kanda bulunan, bundan ziyade kırmızı kan hücresinde bulunan demir ve oksijen bağlayıcı niteliğe sahip olan hemoglobin ile uzaktan bir ilişkisi bulunmaktadır.[4] Miyoglobin kas dokusundan başka bir dokuda bulunamaz, ancak kas dokusunda oluşan bir yaralanma sonucunda kan dolaşımına katılabilir. Kanda bulunuşu sıradışı bir durum olarak görülebilen miyoglobin, tanısal bir belirteç olabilir.[5] Kas hasralanmasına duyarlı olan miyoglobin, göğüs ağrısı olan hastalarda kalp krizi için potansiyel bir belirteçtir.[6] Ancak miyoglobinin kalp krizi tanısındaki özgünlüğü düşüktür; tanı koyulurken CK-MB, cTnT, EKG ve klinik bulguların dikkate alınması gerekmektedir. Rabdomiyoliz gibi kas hasarlanması sonucunda kandaki yoğunluğu artan miyoglobin, böbreklerce süzülür; ancak bu durum böbrekteki renal tübüler epiteller için toksiktir ve akut böbrek yetmezliğine neden olabilir.[7]

Üç boyutlu miyoglobin; renklendirilmiş alfa heliksler. Bu proteinin 1958’de ilk kez Max Perutz ve Sir John Cowdery Kendrew tarafından kırılcayazım cihazı ile yapısı çözümlenmiş ve bu bilim adamlarına Nobel Kimya Ödülünü kazandırmıştır.

Kas hücrelerindeki miyoglobinin yüksek yoğunluğu, organizmaların uzun süreliğine nefes tutmasına olanak tanır. Fok, yunus ve balina gibi dalış yapabilen memelilerin kaslarındaki miyoglobin miktarı oldukça yüksek bir düzeye sahiptir. Miyoglobin 'yavaş lifler', 'kırmızı lifler' olarak da adlandırılan 1. tip kas liflerinde bulunur. Çoğu metinlerde tip IIa ve tip IIb kas liflerinde (bunlar beyaz lif veya hızlı lif olarak da anılır) miyoglobinin bulunmayacağı bildirilmektedir.

Kaynakça

GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - Ensembl, May 2017
"İnsan PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
"Fare PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
Hardison RC (Dec 2012). "Evolution of Hemoglobin and Its Genes". Cold Spring Harb Perspect Med. 2 (12). ss. a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. PMC 3543078 $2. PMID 23209182.
Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd bas.). New York: Worth Publishers. s. 206. ISBN 0-7167-6203-X. (Google books link is the 2008 edition)
Weber M, Rau M, Madlener K, Elsaesser A, Bankovic D, Mitrovic V, Hamm C (Nov 2005). "Diagnostic utility of new immunoassays for the cardiac markers cTnI, myoglobin and CK-MB mass". Clinical Biochemistry. 38 (11). ss. 1027-30. doi:10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011. PMID 16125162.
Naka T, Jones D, Baldwin I, Fealy N, Bates S, Goehl H, Morgera S, Neumayer HH, Bellomo R (Apr 2005). "Myoglobin clearance by super high-flux hemofiltration in a case of severe rhabdomyolysis: a case report". Critical Care. 9 (2). ss. R90-5. doi:10.1186/cc3034. PMC 1175920 $2. PMID 15774055.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - Ensembl, May 2017

[2] "İnsan PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[3] "Fare PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[review-4] Hardison RC (Dec 2012). "Evolution of Hemoglobin and Its Genes". Cold Spring Harb Perspect Med. 2 (12). ss. a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. PMC 3543078 $2. PMID 23209182.

[Nelson00-5] Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd bas.). New York: Worth Publishers. s. 206. ISBN 0-7167-6203-X. (Google books link is the 2008 edition)

[diagnosis-6] Weber M, Rau M, Madlener K, Elsaesser A, Bankovic D, Mitrovic V, Hamm C (Nov 2005). "Diagnostic utility of new immunoassays for the cardiac markers cTnI, myoglobin and CK-MB mass". Clinical Biochemistry. 38 (11). ss. 1027-30. doi:10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011. PMID 16125162.

[renal-7] Naka T, Jones D, Baldwin I, Fealy N, Bates S, Goehl H, Morgera S, Neumayer HH, Bellomo R (Apr 2005). "Myoglobin clearance by super high-flux hemofiltration in a case of severe rhabdomyolysis: a case report". Critical Care. 9 (2). ss. R90-5. doi:10.1186/cc3034. PMC 1175920 $2. PMID 15774055.